搜搜做题作业网SDS-PAGE测蛋白质分子量的上下槽电极缓冲液用过一次后,是否可以混合后再用
来源：学生作业帮助网 编辑：作业帮 时间：2024/04/27 12:11:17
SDS是阴离子去污剂,作为变性剂和助溶试剂,它能断裂分子内和分子间的氢键,使分子去折叠,破坏蛋白分子的二、三级结构.而强还原剂如巯基乙醇,二硫苏糖醇能使半胱氨酸残基间的二硫键断裂.在样品和凝胶中加入还
a,b,c凝胶过滤层析中,分子量越大的蛋白流出的越快.（用一系列已知分子量的标准品放入同一凝胶柱内,在同一条件下层析,记录每一分钟成分的洗脱体积,并以洗脱体积对分子量的对数作图,在一定分子量范围内可得
原理不同的测定方法测定结果都是不同的.其实没有哪种方法是金标准（除过氨基酸测序后.）,不同方法互为补充而已.结果不对应是正常的.PG-PAGE测定结果相对更为准确,可作为补充.带有较大辅基的蛋白质(如
也就是说你实际测得的分子量偏大.这个最常见的原因就是蛋白质的磷酸化.你分析一下氨基酸序列,看看有多少个可能的磷酸化位点.提纯后,可以用磷酸酶处理后在跑胶.SDS胶不用考虑蛋白结构.都线性化了.
SDS-PAGE是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质的一种常用电泳技术.聚丙烯酰胺凝胶由单体丙烯酰胺和甲叉双丙烯酰胺聚合而成,聚合过程由自由基催化完成.催化聚合的常用方法有两种：化学聚合法和光聚合法.化学聚
需要电泳槽一套（含置胶板,几组玻璃,梳子等）,电泳仪一个.如果有跑DNA的电泳仪是可以通用的.资金充裕的话选择biorad的电泳槽吧,比较常用的是mini3否则可以选择北京六一的.印象中六一的好像一套
可能,两种蛋白分子质量和带电量比较接近,分离不开就会产生这种情况,如果通过双向电泳则一般不会出现这种问题
1)蛋白质跑SDS-PAGE前要用蛋白处理液处理（沸水浴5分钟）,其中含有SDS,beta-巯基乙醇使蛋白质四级结构破坏（如果有的话）,呈游离亚基状态.2）SDS-PAGE的原理就是仅仅根据蛋白质的分
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳,是在聚丙烯酰胺凝胶系统中引进SDS（十二烷基磺酸钠）,SDS能断裂分子内和分子间氢键,破坏蛋白质的二级和三级结构,强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂,蛋白质在一定浓度的含
SDS-PAGE因易于操作,而具有广泛的用途,是许多研究领域的重要的分析技术.1.蛋白质纯度分析；2.蛋白质分析量的测定,根据迁移率大小测定蛋白质亚基的分子量；3.蛋白质浓度的测定；4.蛋白质水解的分
根据Marker判断,你样品中最粗的那条带大约21kDa,是表达蛋白诱导出来的吧,恭喜你量很大,不过好像纯化失败?看看你的试剂配制有没有问题.很明显的问题是,您只跑到三分之二,没跑完.而且上样缓冲液中
1.一般来说,加样孔还是足够深的应该有（1cm）,如果觉得比较浅可以多加一点浓缩胶,用来压制胶水平的水或乙醇一点点就可以了.2.如果只是两边的孔走样,中间的没问题的话,两边的孔加样后条带不直,很可能是
用于分离蛋白质和寡糖核苷酸.
没有的,所有的蛋白质都带上过量的负电荷,只是与每个蛋白质本身分子量大小有关
我觉得这个词组后面很可能跟的宾语是disulfiedbond,其实就是还原了二硫键,让蛋白质失去了三维结构.字面的意思就是“经过SDS-PAGE还原过的”.
我觉得是和分子筛的孔径大小有关~~~SDS-PAGE的孔径较大~~所以不管是什么分子量的都经孔径走~~所以最后大的蛋白被滞留在后面~~~而凝胶色谱的孔径较小~~~质量大的蛋白不经过孔径走而是从孔径的间
SDS-PAGE判定蛋白质的纯度:若该蛋白质是单肽链蛋白质,则电泳得到的只有一条蛋白带（两条色带：一条为溴酚蓝,一条为蛋白带）；若得出多条电泳带,则应该用非SDS－PAGE进行电泳,得出单一蛋白带则为