SDS-PAGE分离胶缓冲液和浓缩胶缓冲液的浓度各是多少啊

电泳的过程中,电极缓冲液中的水分会被蒸发,导致里面的离子浓度升高.加之点解过程中是对里面水的电解,也引起水的减少.离子强度过大,会影响到蛋白质的活性,使电泳速度减慢,条带不清晰.

能用一样的,不连续体系也可用一样的.本身不连续体系的pH与网孔就是不一样的.聚丙烯酰胺凝胶电泳可分为连续的和不连续的两类,前者指整个电泳系统中所用缓冲液,pH值和凝胶网孔都是相同的,后者是指在电泳系统

total:10ml4度下保存：1mol/lTirs-HCl(PH8.8)0.6ml10%SDS2ml50%甘油5ml2-巯基乙醇0.5ml1%溴酚兰1ml水0.9ml另外：SDS不好溶解建议加热溶解

这个倍数是指你的缓冲液母液相比上样时最终浓度的倍数.母液总是要比你的最终浓度高,因为它会被你的蛋白质样品稀释.所以2X就是2倍的母液,与同体积的蛋白质样品混合以后上样.实际操作上,当然不是根据缓冲液体

为什么又问一遍呢?是（聚）丙烯酰胺浓度啊,当然其他物质比例也要作相应的调整,聚丙烯酰胺胶本身的分离能力是由聚丙烯酰胺提供的,正如琼脂糖凝胶的分离能力是由琼脂糖提供的一样.

一般都是一样的.但是现在很多公司提高的MARKER是不用处理的.详细的情况可以问问生物公司,他们技术支持的建议应该更加可靠.

你是要做活性胶吧.这种胶又叫naturalgel.顾名思义就是蛋白质在其中电泳的时候是保持不变性的.所以不能有SDS.下面是一篇参考文献,如何做SOD活性胶：

6%12%,10%

这个概念不对吧,SDS-PAGE是聚丙烯酰胺凝胶电泳中最常用的一种.后者是大概含,前者是小类,不可能有什么浓度高或者低的.再问：但我们最近做的实验确实是这样的，SDS-PAGE电极缓冲液离子浓度是活性

可以考虑如下几个因素1.玻璃是不是洗干净且烘干了2.倒胶时胶是否刚配好混匀,没有凝固3.槽底和四周是否密合,没有漏胶4.水或有机溶液封胶面时,是否沿一侧轻轻加入小心放平5.其它原因,未凝固时剧烈摇动?

一、可能是玻璃板没有加紧二、浓缩胶没有凝固好,灌胶的问题三、电压是否大了?我们常用浓缩胶80v,30min.灌胶的问题可能性比较大,祝实验顺利

SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳,是在聚丙烯酰胺凝胶系统中引进SDS（十二烷基磺酸钠）,SDS能断裂分子内和分子间氢键,破坏蛋白质的二级和三级结构,强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂,蛋白质在一定浓度的含

电泳缓冲液是Tris-甘氨酸电泳缓冲液.上样缓冲液是SDS缓冲液,需要加入Tris-Hcl,DTT,SDS,溴酚蓝和甘油.分离胶配制过程中的缓冲液是PH8.8的Tris-Hcl浓缩胶配制过程中的缓冲液

SDS-PAGE因易于操作,而具有广泛的用途,是许多研究领域的重要的分析技术.1.蛋白质纯度分析；2.蛋白质分析量的测定,根据迁移率大小测定蛋白质亚基的分子量；3.蛋白质浓度的测定；4.蛋白质水解的分

根据Marker判断,你样品中最粗的那条带大约21kDa,是表达蛋白诱导出来的吧,恭喜你量很大,不过好像纯化失败?看看你的试剂配制有没有问题.很明显的问题是,您只跑到三分之二,没跑完.而且上样缓冲液中

你可以用12%的胶浓度,如果marker是fermentas家的SDS非预染marker（批号SM0431）的话,可以看到116kd66.2kd45kd35kd25kd18.4kd14.4kd,这样你

直接放四度.用保鲜膜包好.

1,看目的蛋白的大小一般actin以下的可以跑12胶红线左右可以用12或10跑几百的很大的用6的胶小蛋白12的10的一般都能跑如果不考虑效率的话...能跑多慢跑多慢,越慢跑的越好看2,看样品浓度多少,

在SDS－PAGE不连续电泳中,制胶缓冲液使用的是Tris－HCL缓冲系统,浓缩胶是pH6.7,分离胶pH8.9；而电泳缓冲液使用的Tris－甘氨酸缓冲系统.在浓缩胶中,其pH环境呈弱酸性,因此甘氨酸

蛋白质等电点