蛋白质变性后为什么水溶性降低

蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下,蛋白质分子的空间构想被破坏,并导致其性质和生物活性改变的现象.条件温和,结构改变不大,除去变性因素,适当条件下变性可恢复其天然构象和生物活性.为复性.变性发生的改

很简单,有银餐具,银壶,存放牛奶等食品不易变质腐败.所以要看情况,是什么方式引起的变质,变的是哪些蛋白的质.

蛋白质的分子结构里含有许多巯基（—SH）,按照配位化学的理论,巯基属于软碱,而重金属离子多为软酸,二者互相结合（发生配位）的趋势很大,而且是牢固地结合,使得巯基难以发挥原有的生化功能.

说专业点就是它失去了原来可以相互配合的完整结构,首先要说明的是,所谓活性不是说是活的会动,是说它在一定环境下会产生一定的特有功效,比如说消化酶,它的作用是催化食物的分解,在原来没有失去活性的时候,它的

是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐,在变性过程中有化学键的断裂和生成.

主要是温度,浓度.DNA变性黏度降低是因为DNA变性是解链,蛋白质变性黏度升高因为其一级以上结构被破坏,成为贝塔状多肽链.再问：不好意思，我天资愚钝，请再解释清楚些好吗再答：主要是从结构上看，结构决定

变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响,改变其分子内部结构和性质的作用.一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏,都是变性的结果.能使蛋白质变性的化学方法有加强酸,强碱,重金属盐,尿素,乙

盐析:增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象.是蛋白质分离纯化中经常使用的方法,最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等.如果你加入的不是CuSO4这种重金属盐加入的是食盐阿之类的使

蛋白质变性前具有特定的空间结构,这使得它们的溶解度一般不高,当其变性后,空间结构被破坏,蛋白质分子极性增强,根据相似相容原理,它的溶解度也就相应的增大.再问：蛋白质空间结构破坏，为什么就溶解度增高，极

尿素、乙醇、丙酮等,它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键,从而破坏了蛋白质中原有的氢键,使蛋白质变性.但氢键不是化学键,因此在变化过程中没有化学键的断裂和生成,所以是一个物理变化.

它不稳定呀,如果蛋白质像核酸那样稳定,那生物界就非常的不平衡了.想一下,杀死另一种生物几乎变得不可能,因为其蛋白质不变性,那么其功能就可以稳固.就不会有生命死亡了,这是非常可怕的.另外,根据熵变理论,

重金属离子使蛋白质变性是因为重金属离子都有较多空轨道易于蛋白质形成配离子,形成配离子后蛋白质功能就丧失,使体内的蛋白质凝固及变性.

蛋白质变性后就失去了生理活性,也就是说,不再具有生理功能,不能恢复原状.蛋白质盐析后,它还具有生理活性,这是提纯蛋白质的方法.

因为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳得前提是,要确保蛋白质解离成单个多肽亚基并进可能减少其相互间的聚集,所以只有“充分变性”才能更好的“解离”,不然影响效果,准确点说,根本做不出来.

破坏蛋白质的分子链,蛋白质是根绳子,强酸碱就是剪刀

甲醛是最小的含氧有机物,具有较高的反应活性,可以和带有—OH（羟基）、—SH（巯基）、—NH2（氨基）基团的分子发生亲核加成反应,最终甲醛作为亚甲基（—CH2—）的提供者,与上述基团中的两个基团反应,

传统上人们认为鸡蛋应当熟吃,可是一些激进的健康生活专家建议所有食物生吃,鸡蛋也不例外.也有一些地区的居民认为,鸡蛋生吃更有营养,能预防上火.而另一些专家强烈反对生吃,认为生吃鸡蛋很不安全.建议熟吃的理

蛋白质变性的实质是蛋白质空间结构的改变也就是肽链的结构改变化学性质会改变

加热会破坏蛋白质的氨基酸结果再答：结构再答：改变的是蛋白质的空间结构再答：刚才写错了再问：无语

球状体分子的不对称系数可看为1,而像线状分子的不对称系数可看为无穷大,1到无穷之间分子有个渐变有圆变为直线.所以线性分子不对称系数最大,黏度最大,所以NDA、RNA这类分子黏度最大,当它变性时,是向着